Строение аминокислот: структурные формулы и классификации

Строение основных аминокислот: 20 «магических», входящих в состав белка. Структура. Классификации. Таблицы с формулами. Название и международные сокращения протеиногенных аминокислот. С вами я, Галина Баева, 20 «магических» аминокислот и красивые таблицы со структурными формулами природных аминокислот.

Природные аминокислоты — это структурные единицы (мономеры) белков. В состав белков входят всего 20 т.н. «магических» аминокислот, которые также называются протеиногенными. Все они имеют сходное строение.

Кроме протеиногенных аминокислот в организме присутствуют и непротеиногенные, которые выполняют различную работу, в основном это промежуточные соединения в биохимическом конвейере, как например, орнитин, сигнальные молекулы, как β-аланин или нейромедиаторы, как ГАМК.

Особенности строения природных аминокислот

Строение аминокислот тесно связано с их функциями. Сходные по химической структуре вещества делают сходную работу. Попробуем разобраться, чтобы потом не путаться в аннотациях к препаратам.

Все аминокислоты слеплены по одному лекалу.

Голова – аминный остаток, содержащий азот N.

Углеродный скелет, состоящий из цепочки атомов углерода (в простейшем случае – один углерод, к которому «спереди» прицеплен аминный остаток, а сзади – карбоновый хвост)

Хвост – остаток карбоновой кислоты – СООН

Сбоку к углеродному скелету может быть присоединена еще какая-нибудь химическая группировка, которая придает данному веществу особые свойства.

Углеродная цепочка вместе с кислотным хвостом, присоединенная к аминной голове, называется мудреным словом «алифатический радикал».

Как посчитать количество

Сколько аминокислот в белке, определяется самим белком. В полноценном протеине (он так и называется — полноценный) обнаруживается весь аминокарбоновый состав. В неполноценном отсутствует несколько АМК. Кроме того, белки могут быть простыми (в их состав входят только аминокислоты) и сложными (аминокислотный «комплекс» дополнен другими химическими соединениями). Но во всех случаях именно аминокарбоновые кислоты являются основой для построения молекулы протеина, и без этих веществ невозможна правильная работа организма.

Номенклатура аминокислот

Углеродная цепочка (скелет) может состоять как из 1 атома углерода, так и из нескольких. В последнем случае имеет значение, к какому атому углерода, начиная счет от карбоксильной группы, присоединится аминная голова. Это может быть как 1-ый атом углерода, так и 2-ой, 3-ий и далее. Химики договорились обозначать атомы углерода не цифрами, а буквами греческого алфавита: α — 1-ый атом углерода, начиная с карбоксильного хвоста, β— 2-ой, γ — 3-й, и т.д.

Если аминогруппа присоединяется к углероду в α-положении, такую аминокислоту называют α-аминокислотой, соответственно, если аминогруппа присоединена в β-положении — то это β-аминокислота, если в γ — то γ -аминокислота.

Все 20 природных протеиногенных аминокислот относятся к группе α -аминокислот.

Из β — аминокислот наиболее известен β-аланин, а из γ-аминокислот наиболее известна γ-аминомасляная кислота (ГАМК). Их структурные формулы приведены ниже.

Классификация аминокислот

Существует несколько классификаций аминокислот:

1. В зависимости от строения алифатического радикала, аминокислоты подразделяются на следующие группы:

• Просто аминокислоты с алифатическим радикалом, т.е. такие, у которых углеродная цепочка не содержит дополнительных затей. Их называют МоноАминоМоноКарбоновые: глицин и аланин
• Аминокислоты с разветвленной боковой цепью, у которых углеродный скелет образует боковые вилки: валин, лейцин, изолейцин. Изолейцин по химическому составу не отличим от лейцина, но его углеродный скелет по-другому загнут, т.е. он является стереоизомером. Иногда его выделяют в отдельную аминокислоту, а иногда – нет. Аминокислоты с разветвленной боковой цепью тоже относятся к группе МоноАминоМоноКарбоновых аминокислот.
• Аминокислоты, у которых в алифатическом радикале имеются разные группировки:

Спиртовая – ОН. Их называют ОксиМоноАминоМоноКарбоновые: серин и треонин

Карбоксильная, т.е. второй кислотный хвост. Это МоноАминоДиКарбоновые аминокислоты: аспарагиновая кислота (аспартат) и глутаминовая кислота (глутамат). Их называют еще Кислые аминокислоты, этакое «масло масляное».

Амидная. Карбоксильный хвост отрастил себе вторую аминную голову: аспарагин и глутамин. Кажется, понятным, что это производные соответственно аспартата и глутамата. Их называют Амиды МоноАминоДиКарбоновых аминокислот

Аминная. Вторая аминная голова присоединилась к углеродному скелету: лизин

Гуанидиновая: дополнительные аминные вставки — аргинин

Лизин и Аргинин относят также к группе ДиАминоМоноКарбоновых аминокислот, ибо у них есть по второй аминной группе. Поскольку эти аминокислоты в нейтральной среде (вода, рН=7), проявляют щелочные (основные) свойства, повышая водородный показатель (рН становится › 7), то их относят к группе Основных аминокислот

Серосодержащие аминокислоты. Имеют в радикале атом серы S: цистеин, метионин

Аминокислоты, содержащие ароматический радикал– углеродное колечко или Ароматические аминокислоты фенилаланин, тирозин, триптофан

Аминокислоты с гетероциклическим радикалом – колечко с атомом азота вместо углерода, поэтому он «гетеро» — «разнообразный»: триптофан и гистидин.

Нетрудно заметить, что триптофан входит в группу как ароматических аминокислот, так и в группу аминокислот с гетероциклическим радикалом, а все потому, что у него есть как гетороциклический радикал, так и ароматический.

Иминокислоты – углеродный скелет не вытянут в цепочку, а замкнут в колечко, из которого торчат аминная голова и рядом кислотный хвост: пролин и оксипролин

2. Классификация, в основу которой положена полярность алифатического радикала.

• Неполярные (гидрофобные) аминокислоты. Они имеют неполярные связи между атомами C-C, C-H. Это глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, триптофан — 8 аминокислот
• Полярные незаряженные (гидрофильные) аминокислоты. Они имеют полярные связи между атомами С-О, C-N, O-H, S-H. Это серин, аспарагин, глутамин, треонин, метионин — 5 аминокислот
• Полярные отрицательно-заряженные аминокислоты. У них в радикале присутствуют группы, которые в водной среде (рН = 7) заряжены отрицательно, т.е. они выступают как отрицательно-заряженный ион (анион). Это аспарагиновая и глутаминовая кислоты, тирозин, цистеин — 4 аминокислоты
• Полярные положительно-заряженные аминокислоты. У них в радикале присутствуют группы, которые в водной среде (рН=7) заряжены положительно, т.е. они выступают как положительно-заряженный ион (катион). Это лизин, аргинин, гистидин — 3 аминокислоты.

Чем больше в белке аминокислот, обладающих полярностью, тем выше способность белка к химическим реакциям, т.е. его реактогенность. С реактогенностью белка непосредственно связаны его функции. Белки соединительной ткани, например кератин, входящий в состав волос и ногтей, имеет мало полярных аминокислот. Напротив, ферменты — белки-катализаторы биохимических реакций, обладают аминокислотным составом с множеством полярных групп.

3. Классификация по отношению к водородному показателю (рН)

• Аминокислоты, обладающие нейтральными свойствами с рН 5,97 – 6,02. Это глицин, аланин, серин, валин, лейцин, изолейцин,треонин, цистин, метионин — 9 аминокислот. Они имеют одну аминную голову и один карбоксильный хвост
• Аминокислоты, обладающие слабокислыми свойствами рН 3,0 – 5,7. Это аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Они имеют одну аминную голову, но два карбоксильных хвоста, поэтому их называют «кислотами».
• Аминокислоты, обладающие щелочными свойствами с рН 9,7 – 10,7. У них две аминные головы и один карбоксильный хвост. Это лизин, аргинин, гистидин.

4. Классификация по способности к синтезу в организме человека и животных.

• Заменимые аминокислоты: глицин, серин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, пролин
• Условно-заменимые аминокислоты: аргинин, гистидин, тирозин, цистеин
• Незаменимые аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, триптофан, фенилаланин, метионин

Подробнее о них рассказывается здесь: Аминокислоты заменимые и незаменимые: где взять.

5. Классификация аминокислот по путям биосинтеза.

В живых организмах аминокислоты могут производится (синтезироваться) из других соединений. Путь биосинтеза — это последовательность химических реакций, которые обусловлены наследственной (генетической) матрицей. Он записан в генетическом коде и обусловлен наличием ферментов, запускающих данные реакции. Биосинтез идет не хаотично, а количество исходных и промежуточных соединений ограничено. Так из всего многообразия природных аминокислот для синтеза белка используются только 20. Соответственно, исходные и промежуточные соединения на путях биосинтеза отдельных аминокислот образуют кластеры или семейства, где соединения могут преобразовываться друг в друга.

• Семейство аспартата: аспарагиновая кислота (аспартат), аспарагин, изолейцин, лизин, треонин, метионин
• Семейство глутамата: глутаминовая кислота (глутамат), глутамин, пролин, аргинин
• Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин
• Семейство серина: серин, глицин, цистеин
• Семейство пентоз: гистидин, триптофан, фенилаланин, тирозин
• Семейство шикимата: триптофан, фенилаланин, тирозин

Надо сказать, что данные пути метаболизма реализуются в биологических системах, но не все они имеются в организме человека. Так высшие животные и человек не способны синтезировать ароматическое кольцо, поэтому путь шикимата — это не для нас. Аналогично с другими путями синтеза незаменимых аминокислот. Для наглядности незаменимые аминокислоты выделены жирным шрифтом.

6. Классификация аминокислот по путям катаболизма

Катаболизм — процесс распада, противоположен анаболизму или процессу синтеза. В организме катаболизм также обусловлен генетической программой и набором ферментов. Конечным итогом деградации аминокислот является аммиак, вода и углекислый газ, а также выделяется энергия в виде тепла или связанная в молекулах АТФ. В зависимости от промежуточных соединений, дающих энергию, аминокислоты подразделяются на следующие группы:

• Глюкогенные: дающие метаболиты (промежуточные соединения), из которых может быть синтезирована глюкоза: глицин, аланин, серин, треонин, валин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аргинин, гистидин, цистин, метионин
• Кетогенные: распадающиеся до ацетоацетилКоА и ацетилКоА, из которых могут быть синтезированы кетонные тела: лизин, лейцин
• Промежуточные: при распаде этих аминокислот образуются метаболиты обоих типов: изолейцин, триптофан, фенилаланин, тирозин

Подробнее о глюкогенных и кетогенных аминокислотах можно прочитать здесь: Гликогенные аминокислоты

Суточная норма

Здоровый организм должен получать все необходимые аминокислоты

Для каждой аминокислоты существует определенная суточная норма:

1. Для Валина – это 2,5 грамма.
2. Для Изолейцина – 2 грамма.
3. Лейцина необходимо 4,5 грамма.
4. Суточная норма Лизина – 4 грамма.
5. Метионина необходимо около 2 граммов в день.
6. Подходящая дозировка Тирозина составляет 4, 4 грамма.
7. Треонина необходимо потреблять в день 2, 4 грамма.
8. Триптофана достаточно и около 1 грамма.
9. Фениланилин необходим в дозировке 4, 4 грамма.

Правые и левые аминокислоты

В зависимости от прикрепления аминогруппы по отношению к карбоксильному хвосту в углеродной цепочке, аминокислоты могут быть «правыми» или «левыми», иначе говоря, их относят к D- или L- изомерам. Такие формы называют оптически активными, они не отличаются по химическому составу, но в пространстве относятся друг другу, как левая и правая рука.

В белковые молекулах присутствуют только L (левые) -изомеры аминокислот, правые (D) -изомеры могут обладать особыми свойствами и выступать как медиаторы, т.е. сигнальные молекулы, но чаще они образуют балласт. В обычных продуктах питания D-аминокислот практически нет. Они образуются при химическом синтезе и могут встречаться в искусственных протеинах, используемых в спортивном питании или в качестве биологически-активных добавок к пище. D-аминокислоты с трудом расщепляются ферментами, ибо они не физиологичны. В печени и почках содержится особый фермент — оксидаза D-аминокислот, предполагают, что она превращает нефизиологичные правые аминокислоты в физиологичные левые. Количество ее невелико, т.к. обычно в пище содержится очень мало D-аминокислот.

При химическом синтезе образуется равное количество D- и L- изомеров, но в синтезе белка участвуют аминокислоты только L – ряда. Это следует учитывать лицам, принимающим препараты аминокислот: L-аминокислоты будут существенно дороже из-за необходимости их выделения из смеси, но эффект от их применения будет существенно выше

Читайте далее о том, что делает в организме каждая аминокислота. Поверьте, им есть, чем заняться. С вами была Галина Батуро. Делитесь информацией в соц.сетях, оставляйте комментарии.

В какой форме выпускаются

Биодобавки выпускаются как в виде отдельных аминокислот, так и в виде комплексов, предназначенных для решения определенных задач.

Аминокислотные добавки существуют в 4 формах:

• В капсулах
• В таблетках
• В порошке
• В жидком виде

Опознать аминокислоты очень легко. На упаковке написано слово Amino.

Форма выпуска аминокислотных комплексов имеет отношение больше к удобству, нежели к принципу и скорости действия.

Порошок быстро усваивается и позволяет спортсмену самому отмерить нужную ему дозировку. Но такой продукт нужно готовить и его неудобно брать с собой на пробежку или в зал.

Капсулы и таблетки в этом плане выигрывают – они очень удобные и их легко хранить. Но на одну капсулу или таблетку приходится очень небольшая концентрация аминокислот. Поэтому иногда их приходится принимать горстью.

Жидкая форма еще лучше и быстрее усваивается, но имеет небольшой срок годности, высокую цену и особенные условия хранения.