Как производится сывороточный протеин?
Сывороточный протеин — это животный протеин, получаемый из сыворотки , побочного продукта производства сыра. Современные технологические процессы позволили выделить сывороточные протеины из сыворотки. Это делается с помощью ультрафильтрации, которая позволяет очистить сыворотку от жира и лактозы, а затем измельчить продукт. В зависимости от вкуса протеиновой добавки в порошок добавляются ароматизаторы, красители и подсластители — обычно сукралоза или ацесульфам К. Кроме того, продукты, предлагаемые производителями, включают загустители и стабилизаторы.
Тенденции
Последняя тенденция рынка — создание комбинированных белковых препаратов. К примеру, в сывороточный протеин добавляют казеин. Он усваивается медленно и долгое время служит источником пополнения уровня аминокислот в крови. Комбинация сывороточного протеина и казеина годится для приема днем и перед сном. Она позволяет избежать катаболизма, спровоцированного долгим перерывом между приемами пищи и ночным перерывом в питании.
В последнее время в протеин начали добавлять концентрат или изолят соевого белка. Он усваивается почти так же быстро, как сывороточный протеин, и содержит много аргинина, глютамина и аминокислот ВСАА. Вдобавок соевый белок ускоряет восстановление.
Некоторые из новых белковых продуктов включают яичный протеин. Он по определению лишен углеводов и активно влияет на процессы секреции анаболических гормонов.
Виды протеиновых добавок на основе сыворотки
Есть три сывороточные добавки:
• Концентрат сывороточного протеина (WPC) — самый популярный продукт, содержит 80% белка, остальные ингредиенты — углеводы, жиры и вода, около 130 ккал на порцию.
• Изолят сывороточного протеина (WPI) — продукт, очищенный от большинства жиров и углеводов, содержащий около 90% белка, около 90 ккал на порцию.
• Гидролизат сывороточного протеина (WPH) — лучший, самый чистый протеин с отличным усвоением, содержит до 100% протеина, около 115 ккал на порцию.
Польза молочной сыворотки – что стоит знать?
Белки, содержащиеся в сыворотке, богаче биологически активными веществами, чем любой другой белок. В прошлом были те, кто оспаривал это, но сегодня никто не сомневается, что сывороточный протеин – лучший протеин. Из него можно построить гибкие, крепкие и здоровые мышцы, а не только увеличить мышечную массу. Следовательно, это самый полезный белок не только для бодибилдеров, но и для спортсменов, занимающихся боевыми искусствами и легкой атлетикой.
Усвоение природных витаминов и минералов, входящий в состав сыворотки, не имеет себе равных. Это связано с её анаболическими свойствами, что означает, что она способствует полезным физико-химическим (строительным, синтезирующим, усваивающим) процессам в организме. Это имеет место, например, когда сложные соединения формируются из более простых. Не следует путать анаболические свойства с анаболическими стероидами! Анаболические процессы, которым способствует сыворотка, не имеют отрицательных побочных эффектов.
Концентрат сывороточного протеина — состав продукта
Концентрат сывороточного протеина состоит в основном из протеина.. Содержание в продукте колеблется от 21 до 25 г белка, что составляет не менее 80% продукта (отсюда популярный термин WPC 80). Остальное — углеводы, жиры и вода. Чем выше содержание углеводов и жиров в продукте, тем выше его теплотворная способность. Выбирая протеиновую добавку, стоит обратить внимание на состав. Чтобы люди с непереносимостью лактозы могли использовать сывороточный протеин, производители добавляют в некоторые добавки лактазу — фермент, переваривающий лактозу. Концентрат сывороточного протеина с такой добавкой может лучше переноситься организмом человека с такой непереносимостью. Люди с более чувствительной пищеварительной системой также могут плохо реагировать на белковые добавки из-за содержащихся в продукте подсластителей. Это наиболее частые кишечные жалобы, такие как газы, газы или диарея.
Разновидности белковых концентратов
При непереносимости лактозы или сои рекомендуется принимать яичный концентрат. Вегетарианцам и тем, кто соблюдает пост, подходит соевый вариант. В остальных случаях лучше выбрать сывороточный или яичный протеины. Последний усваивается лучше, но и цена его в несколько раз выше.
Концентрат сывороточного протеина — почему стоит добавлять сывороточный протеин в диету спортсмена?
Сывороточный протеин имеет одну из самых высоких питательных ценностей среди протеинов. Это связано с высоким содержанием экзогенных аминокислот, а значит, тех, которые нам необходимы для обеспечения организма пищей. Сывороточный протеин также содержит все разветвленные аминокислоты BCAA (изолейцин, валин, лейцин), необходимые спортсменам , стимулирующие регенерацию мышц после интенсивных физических упражнений и обладающие антикатаболическими свойствами. Кроме того, сывороточный протеин легко переваривается и быстро всасывается в пищеварительном тракте человека. Несомненно, преимуществом является простой и быстрый способ приготовления продукта и широкий выбор вкусов.
Кому следует принимать молочный протеин?
Молочный протеин является отличным решением для всех тех, кто хочет увеличить потребление белка. Источники молочного белка доступны по цене, широко представлены в продаже и бывают разных вкусов.
Спортсмены могут использовать молочный белок в своих коктейлях, чтобы восстановиться сразу после тренировки. Молочный протеин отлично дополнит ваш утренний смузи. Те кто хочет похудеть, также могут добавлять его в коктейль, заменяющий прием пищи, а желающие набрать вес могут добавлять его к своей обычной еде, чтобы увеличить прием белка и добавить калорий.
Как использовать концентрат сывороточного протеина?
Сывороточный протеин следует употреблять в первую очередь после тренировки, чтобы поддержать процесс регенерации мышц после тяжелых упражнений и подавить катаболические процессы. Самый простой способ его приготовления — смешать порцию порошка — от 20 до 30 граммов (в зависимости от производителя) с водой или молоком. Сочетая сывороточный протеин с любыми фруктами и источником полезных жиров (льняное семя, орехи, арахисовое масло, авокадо), мы можем приготовить отличную и полезную еду после тренировки. Такая альтернатива стоит иметь, когда у нас нет времени регулярно принимать пищу после тренировки. При добавлении сывороточного протеина после тренировки нет необходимости употреблять BCAA отдельно. Белковые добавки также можно добавлять в смузи, омлеты, каши или другие сладкие блюда, до 30 г, в качестве дополнения к ежедневному рациону, содержащему белок. Для людей, снижающих жировые отложения, сладкий вкус кондиционера может стать отличным развлечением в меню.
Правила приема
Каждый производитель по-своему рассчитывает дозировки добавки, но оптимальной порцией считается 30 г чистого белка на прием. Большее количество может просто не усвоиться и негативно отразиться на печени.
Принимать рекомендуется от одной до трех порций в сутки.
Если человек привык употреблять малое количество белков с пищей, то ему не следует начинать прием концентрата протеина с больших доз. Стиль питания нужно менять постепенно, равномерно наращивая порции.
Если новичок, желающий быстро нарастить мышечную массы или похудеть, начнет с больших доз, возможно развитие побочных реакций, проблем с желудочно-кишечным трактом и печенью. Организм не может усваивать белок в большем количестве, чем он привык.
Концентрат принимают, разводя его любой жидкостью. Если спортсмену необходимо подсушиться, рекомендуют использовать обычную воду или обезжиренные молочные продукты. Если добавку принимают с целью наращивания мышечной массы, лучше разводить продукт в соках и молочных продуктах с нормальной жирностью.
Изготовление сухой молочной сыворотки
Это основной технологический процесс, при котором из сыворотки удаляются немаловажные количества лактозы и жира, после чего в процессе высокотемпературной сушки образуется сывороточный белок. Этот процесс используется для более дешевых концентратов сыворотки, где белок из-за своей высокой температуры сильно денатурирован и имеет более низкую биодоступность, чем порошки сыворотки, полученные более дорогим способом.
Использование сыворотки?
- Сыворотка – отличная основа для выпечки, приготовления пищи или фитнеса.
- Из неё можно приготовить фруктовый смузи.
- Можно использовать в супах или вареных компотах.
- Вы можете приготовить на ней тесто и рис, а также картофель.
- Мясо, замаринованное в сыворотке, будет очень вкусным и рассыпчатым.
- При выпечке её можно использовать вместо воды, можно делать хлеб, торты, тесто, пиццу и даже вафли.
Как пищевая ценность белков может меняться при промышленной переработке
Существует несколько основных видов промышленной переработки белка – нагревание, замораживание, сушка, воздействие химическими реагентами, ферментация. Самый часто применяемый метод – теплообработка, которая нужна для инактивации микроорганизмов и эндогенных ферментов, вызывающих различные изменения в белках в процессе хранения (например, их окисление). Также термообработка необходима для улучшения органолептических свойств белка (вкуса и запаха).
Еще один важный эффект от термической обработки – устранение аллергической реакции. Некоторые белки являются аллергенными, например – альфа-лактальбумин, бета-лактоглобулин и соевый белок. Но если они прошли обработку высокими температурами, возможные аллергические реакции и реакции гиперчувствительности устраняются. Проблема в том, что очень часто термообработка и другие методы денатурации негативно сказываются на пищевой ценности белка.
Умеренная тепловая обработка
Большинство пищевых белков частично денатурируются при умеренной тепловой обработке 60-90°С (длительность обработки – не более 60 минут). Этот процесс снижает растворимость белков и соответственно ухудшает зависящие от растворимости функциональные свойства. Однако с точки зрения качества белка частичная денатурация улучшает его усвояемость и биодоступность незаменимых аминокислот. Например, яичный белок и некоторые очищенные растительные белки отличаются недостаточной усвояемостью даже когда из них удаляются ингибиторы протеаз. Однако умеренная температурная обработка повышает этот показатель и при этом не образуются токсичные производные.
Также при умеренной тепловой обработке помимо протеаз инактивируются липазы, липоксигеназы, амилазы, полифенолоксидазы и некоторые другие ферменты, активность которых при хранении может приводить к изменениям вкуса и цвета белка. Например, в белках масличных и бобовых культур содержится много липоксигеназы. Этот фермент опасен тем, что в присутствии кислорода он катализирует окисление полиненасыщенных жирных кислот до гидропероксидов. В результате, образуются альдегиды и кетоны, которые приводят к появлению постороннего вкуса у соевой муки и изолятов соевого белка. Но если перед измельчением семян или бобов липоксигеназа была инактивирована тепловой обработкой, изменение вкуса не происходит.
Для растительных белков тепловая обработка полезнее, чем для белков животного происхождения, потому что в растительных белках много так называемых антиалиментарных веществ. Например, это уже упомянутые ингибиторы трипсина и химотрипсина, которые значительно снижают усвояемость белка и соответственно – его биодоступность. Опасность этих ингибиторов в том, что их деятельность проводит к повышенной выработке трипсина и химотрипсина, что может привести к гипертрофии и аденоме поджелудочной железы. Лектины, характеризующиеся высоким сродством с углеводами, не только ухудшают усвоение белка, с которым поступают, и снижают усвоение других нутриентов, но также являются фитогемагглютининами. Так называются вещества, которые приводят к агглютинации («слипанию») красных кровяных телец – эритроцитов.
Так как все эти вещества, содержащиеся в растительных белках, термолабильны, температурная обработка решает указанные проблемы. Например, пропаривание соевой муки, обжарка бобов и семян масличных растений предупреждает гипертрофию поджелудочной железы и повышает коэффициент эффективности белка. Такие же вещества-ингибиторы содержатся в яичном и молочном белке. В яичном это овомукоид и овоингибитор, в молочном – ингибитор плазменогенового активатора (PAI) и ингибитор плазмина (PI). В присутствии воды при умеренной тепловой обработке эти ингибиторы инактивируются. Также инактивируются некоторые токсины, например – энтеротоксин, который продуцируется Золотистым стафилококком. При этом степень денатурации недостаточная, чтобы снизить функциональные свойства молочных белков.
Специфика производства концентратов и изолятов белков
Изоляты белка получают из исходно сырья различными методами – экстракция, изоэлектрическое осаждение, термокоагуляция, ультрафильтрация и дифильтрация. Часть белков может теряться при некоторых методах, например – богатые серой альбуминопободные белки при изоэлектрическом осаждении могут оставаться в супернатанте (то есть в надосданой жидкости). Это значит, что часть нативных белков не войдет в конечный продукт, соответственно – изменяется аминокислотный состав и снижается биологическая ценность изолята по сравнению с исходным сырьем.
Однако, например, в сывороточных концентратах, которые производятся методом ультрафильтрации и диафильтрации, аминокислотный состав не меняется. В таком случае не меняются физические и функциональные свойства белков (в частности – глобулярных белков концентратов молочной сыворотки). Однако меняется их протеозопептонный состав, как результат – меняются пенообразующие свойства.
Химические изменения аминокислот
В отличие от низкотемпературной обработки, которая может только изменять свойства белка, высокотемпературная обработка запускает ряд процессов, происходящих непосредственно с аминокислотами. Это процессы рацемизации, гидролиза, десульфурации (потеря серы) и дезамидирования. Почти все они необратимы, но опасность заключается в том, что при некоторых из них могут образовываться структурно-модифицированные типы аминокислот, проявляющие токсичность.
Потенциальная опасность некоторых процессов денатурации
При высокотемпературной обработке белков в условиях щелочных значений pH происходит частичная рацемизация, в процессе которой остатки L-аминокислот превращаются в остатки D-аминокислот. Также рацемизация возможна при реакции гидролиза и при нагреве белка до 200 °С. Негативная сторона этого процесса в том, что пептидные связи между D-аминокислотами меньше подвержены ферментативному гидролизу, чем пептидные связи L-аминокислот. То есть такой белок усваивается хуже. Кроме того, в процессе рацемизации частично теряются незаменимые аминокислоты и снижается биологическая ценность белка.
Также тепловая обработка в щелочной среде помимо рацемизации приводит к разрушению аргинина, серина, треонина, лизина (например, аргинин разлагается до орнитина). При нагреве до 200 °С разлагается большинство аминокислотных остатков. Такой нагрев возможен не только на производстве, но и в быту, пример – готовка мяса на гриле. Опасность обработки белка такими температурами в том, что пиролиз (разложение) аминокислотных остатков приводит к образованию ряда продуктов, для которых тест Эймса показал высокую мутагенность. Наиболее мутагенные и канцерогенные аминокислотные остатки образуются при пиролизе триптофана и глутаминовой кислоты.
Мутагенные соединения, образующиеся в мясе при высоких температурах, называются имидазохинолинами. Это продукты общей конденсации углеводов, креатина и одной или нескольких аминокислот – глицина, треонина, аланина, лизина.
Также в процессе обработки белков в щелочной среде могут образовываться так называемые «сшивки» между молекулами и внутри молекул. Опасность процесса в том, что, например, лизиноаланиновая сшивка не может быть расщеплена трипсином, соответственно эти аминокислоты не усвояется. Поэтому образование сшивок снижает усвояемость и биологическую ценность белка. Однако проблема шире, потому что лизиноаланиновая сшивка не дает усваиваться рядом находящимся молекулам. При этом сам лизиноаланин всасывается стенками кишечника, но не усваивается организмом и выводится с мочой. Таким образом, при обработке белка в щелочной среде важно минимизировать количество лизиноаланина, хотя для человека появление таких сшивок не дает нефротоксического эффекта (такой эффект отмечен у мышей).
При переработке молока даже при нейтральной среде pH высокие температуры приводят к образованию лизиноаланина. Для подавления этого процесса вводят цистеин, аммиак или сульфиты. Наиболее безопасный вариант – вообще не обрабатывать молочный белок при высоких температурах, оставляя его нативным. В этом случае лизиноаланина либо нет вообще, либо его количество незначительно. Также в этом случае белок сохраняет высокую усвояемость и биологическую ценность (соответственно – имеет высокое качество).
В каких условиях меняются функциональные свойства белков
Небольшая денатурация (например – обработка при умеренных температурах) обычно желательна для белков, потому что таким образом обеспечивается необходимый уровень растворимости, благодаря которому белок можно использовать по назначению. Более того – в некоторых случаях частичная денатурация может улучшить функциональные свойства конечного продукта. Но некоторые способы и технологии изоляции (выделения) белка ухудшают его свойства.
Например, если белок изолируется методом изоэлектрического осаждения, структуры большинства глобулярных белков остаются стабильны, но если в белках есть пустоты (типа казеиновых мицелл), то они необратимо дестабилизируются. В результате коллапса (сжатия) мицеллярной структуры меняются ее свойства, что обусловлено в том числе изменением состава изолята по сравнению с исходным белком. Это объясняется тем, что часть фракций белка выпадает в осадок и не попадает в конечный изолят.
В производстве концентратов сывороточных белков и изолятов сывороточных белков чаще всего применяется метод ультрафильтрации, в ходе которой удаляются мелкие растворенные примеси, что влияет в большей степени на изменение небелкового состава конечного продукта. Удаление лактозы и золы меняет функциональные свойства белка, а при выдерживании ультрафильтрованного концентрата при температура 50-55 °С усиливается взаимодействие «белок-белок», в результате чего меняется влагосвязывающая способность, гелеобразование, пенообразование и эмульгирующие свойства. При этом у изолятов, полученных методом ионного обмена, ниже зольность (содержание кальция и фосфатов), поэтому его функциональные свойства лучше, чем у изолятов, полученных методами фильтрации.
Выдерживание белков при щелочной pH сильно меняет их аминокислотный состав, зато они лучше растворяются. Также для экстрагирования могут применяться химические реагенты, например – для экстрагирования соевого и хлопкового масла применяют гексан (насыщенный углеводород). Такая обработка приводит к денатурации, как и высокотемпературная обработка.
